PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS
SOLUBILIDAD
Las proteínas son solubles en agua cuando adoptan una conformación globular. La solubilidad es debida a los radicales (-R) libres de los aminoácidos que, al ionizarse, establecen enlaces débiles (puentes de hidrógeno) con las moléculas de agua. Así, cuando una proteína se solubiliza queda recubierta de una capa de moléculas de agua (capa de solvatación) que impide que se pueda unir a otras proteínas lo cual provocaría su precipitación (insolubilización). Esta propiedad es la que hace posible la hidratación de los tejidos de los seres vivos.
CAPACIDAD AMORTIGUADORA
Las proteínas tienen un comportamiento anfótero y ésto las hace capaces de neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un ácido o una base y por tanto liberar o retirar protones (H+) del medio donde se encuentran.
DESNATURALIZACION Y RENATURALIZACION
La desnaturalización de una proteína se refiere a la ruptura de los enlaces que mantenían sus estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria, conservándose solamente la primaria. En estos casos las proteínas se transforman en filamentos lineales y delgados que se entrelazan hasta formar compuestos fibrosos e insolubles en agua. Los agentes que pueden desnaturalizar a una proteína pueden ser: calor excesivo; sustancias que modifican el pH; alteraciones en la concentración; alta salinidad; agitación molecular; etc... El efecto más visible de éste fenómeno es que las proteínas se hacen menos solubles o insolubles y que pierden su actividad biológica.
La mayor parte de las proteínas experimentan desnaturalizaciones cuando se calientan entre 50 y 60 ºC; otras se desnaturalizan también cuando se enfrían por debajo de los 10 a 15 ºC.
La desnaturalización puede ser reversible (renaturalización) pero en muchos casos es irreversible.
ESPECIFICIDAD
Es una de las propiedades más características y se refiere a que cada una de las especies de seres vivos es capaz de fabricar sus propias proteínas (diferentes de las de otras especies) y, aún, dentro de una misma especie hay diferencias proteicas entre los distintos individuos. Esto no ocurre con los glúcidos y lípidos, que son comunes a todos los seres vivos.
La enorme diversidad proteica interespecífica e intraespecífica es la consecuencia de las múltiples combinaciones entre los aminoácidos, lo cual está determinado por el ADN de cada individuo.
La especificidad de las proteínas explica algunos fenómenos biológicos como: la compatibilidad o no de transplantes de órganos; injertos biológicos; sueros sanguíneos; etc... o los procesos alérgicos e incluso algunas infecciones.
domingo, 10 de mayo de 2009
ESTRUCTURAS PROTEICAS
Niveles de estructuración
Representación de la estructura proteica a tres niveles: arriba, el primario, compuesto por los aminoácidos; en el centro, el secundario, definido por las estructuras en alfa hélice, beta lámina y semejantes; y abajo el terciario, que detalla todos los aspectos volumétricos.
La estructura de las proteínas puede jerarquizarse en una serie de niveles, interdependientes. Estos niveles corresponden a:
Estructura primaria, que corresponde a la secuencia de aminoácidos.
Estructura secundaria, que provoca la aparición de motivos estructurales.
Estructura terciaria, que define la estructura de las proteínas compuestas por un sólo polipéptido.
Estructura cuaternaria, si interviene más de un polipéptido.
Estructura primaria [editar]
Artículo principal: Estructura primaria de las proteínas
La estructura primaria de las proteínas se refiere a la secuencia de aminoácidos., es decir, la combinación lineal de los aminoácidos mediante un tipo de enlace covalente, el enlace peptídico. Los aminoácidos están unidos por enlaces peptídicos siendo una de sus características mas importante la coplanaridad de los radicales constituyentes del enlace.
La estructura lineal del péptido definirá en gran medida las propiedades de niveles de organización superiores de la proteína. Este orden es consecuencia de la información del material genético: Cuando se produce la traducción del RNA se obtiene el orden de aminoácidos que van a dar lugar a la proteína. Se puede decir, por tanto, que la estructura primaria de las proteínas no es más que el orden de aminoácidos que la conforman.
Estructura secundaria [editar]
Artículo principal: Estructura secundaria de las proteínas
La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta gracias a la formación de enlaces de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico, es decir, un tipo de enlace no covalente.
Los motivos más comunes son la hélice alfa y la beta lámina.
Hélice alfa
Los aminoácidos en una hélice α están dispuestos en una estructura helicoidal dextrógira, con unos 3.6 aminoácidos por vuelta. Cada aminoácido supone un giro de unos 100° en la hélice, y los carbonos α de dos aminoácidos contiguos están separados por 1.5Å. La hélice está estrechamente empaquetada, de forma que no hay casi espacio libre dentro de la hélice. Todas las cadenas laterales de los aminoácidos están dispuestas hacia el exterior de la hélice.[6]
El grupo amino del aminoácido (n) puede establecer un enlace de hidrógeno con el grupo carbonilo del aminoácido (n+4). De esta forma, cada aminoácido (n) de la hélice forma dos puentes de hidrógeno con su enlace peptídico y el enlace peptídico del aminoácido en (n+4) y en (n-4). En total son 7 enlaces de hidrógeno por vuelta. Esto estabiliza enormemente la hélice. Esta dentro de los niveles de organización de la proteína.
Lámina beta
La beta lámina se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de aminoácidos dentro de la misma proteína, en el que los grupos amino de una de las cadenas forman enlaces de hidrógeno con los grupos carbonilo de la opuesta. Es una estructura muy estable que puede llegar a resultar de una ruptura de los enlaces de hidrógeno durante la formación de la hélice alfa. Las cadenas laterales de esta estructura están posicionados sobre y bajo el plano de las láminas. Dichos sustituyentes no deben ser muy grandes, ni crear un impedimento estérico, ya que se vería afectada la estructura de la lámina.[7]
Estructura terciaria [editar]
Artículo principal: Estructura terciaria de las proteínas
Es el modo en que la cadena polipeptídica se pliega en el espacio, es decir, cómo se enrolla una determinada proteína, ya sea globular o fibrosa. Es la disposición de los dominios en el espacio.
La estructura terciaria se realiza de manera que los aminoácidos apolares se sitúan hacia el interior y los polares hacia el exterior en medios acuosos. Esto provoca una estabilización por interacciones hidrofóbicas, de fuerzas de van der Waals y de puentes disulfuro[1] (covalentes, entre aminoácidos de cisteína convenientemente orientados) y mediante enlaces iónicos.
Estructura cuaternaria [editar]
Artículo principal: Estructura cuaternaria de las proteínas
La hemoglobina es una proteína tetramérica que suele emplearse como ejemplo de proteína con estructura cuaternaria.
La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas que, asociadas, conforman un ente, un multímero, que posee propiedades distintas a la de sus monómeros componentes. Dichas subunidades se asocian entre sí mediante interacciones no covalentes, como pueden ser puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas o puentes salinos. Para el caso de una proteína constituida por dos monómeros, un dímero, éste puede ser un homodímero, si los monómeros constituyentes son iguales, o un heterodímero, si no lo son.
ENLACE PEPTIDICO
ENLACE PEPTIDICO
En las proteínas, los aminoácidos están unidos uno seguido de otro, sin ramificaciones, por medio del enlace peptídico, que es un enlace amido entre el grupo a-carboxilo de un aminoácido y el grupo a-amino del siguiente. Este enlace se forma por la deshidratación de los aminoácidos en cuestión. Esta reacción es también una reacción de condensación, que es muy común en los sistemas vivientes:
Figura: reacción de condensación para la formación del enlace peptídico.
Tres aminoácidos pueden ser unidos por dos enlaces peptídicos para formar un tripéptido, de manera similar se forman los tetrapéptidos, pentapéptidos y demás.
Los enlaces peptídicos no se rompen con condiciones que afectan la estructura tridimensional de las proteínas como la variación en la temperatura, la presión, el pH o elevadas concentraciones de moléculas como el SDS (dodecil sulfato de sodio, un detergente), la urea o las sales de guanidinio. Los enlaces peptídicos pueden romperse de manera no enzimática, al someter simultáneamente a la proteína a elevadas temperaturas y condiciones ácidas extremas.
¿Cómo se nombra a los polipéptidos?
Características del enlace peptídico.
El enlace peptídico es plano y por tanto no existe rotación alrededor del enlace.
El enlace peptídico posee un carácter de doble enlace, lo que significa que es mas corto que un enlace sencillo y, por tanto, es rígido y plano
Esta característica previene la libre rotación alrededor del enlace entre el carbono carbonílico y el Nitrógeno del enlace peptídico. Aun así, los enlaces entre los carbonos a y los a aminos y a carboxilo, pueden rotar libremente; su única limitación está dada por el tamaño del grupo R. Es precisamente esta capacidad de rotación la que le permite a las proteínas adoptar una inmensa gama de configuraciones.
Configuración trans.
Los enlaces peptídicos generalmente se encuentran en posición trans en lugar de cis y esto se debe en gran parte a la interferencia estérica (de tamaño) de los grupos R cuando se encuentran en posición cis.
Figura: Disposiciones del enlace peptídico en el espacio.
Sin carga pero polar.
Al igual que los enlaces amido, los grupos -C=O (carbonilo) y –NH (amino), de los enlaces peptídicos, son incapaces de recibir o donar protones en un amplio rango de valores de pH (entre 2 y 12). En las proteínas, los únicos grupos cargados son el N- y C-terminales y cualquier grupo ionizable presente en la cadena lateral de los residuos. Aún así, los grupos -C=O y –NH del enlace peptídico participan en la formación de puentes de Hidrógeno en las proteínas para dar origen a la estructura secundaria, particularmente a-hélices y hojas b y terciaria (ver mas adelante).
En las proteínas, los aminoácidos están unidos uno seguido de otro, sin ramificaciones, por medio del enlace peptídico, que es un enlace amido entre el grupo a-carboxilo de un aminoácido y el grupo a-amino del siguiente. Este enlace se forma por la deshidratación de los aminoácidos en cuestión. Esta reacción es también una reacción de condensación, que es muy común en los sistemas vivientes:
Figura: reacción de condensación para la formación del enlace peptídico.
Tres aminoácidos pueden ser unidos por dos enlaces peptídicos para formar un tripéptido, de manera similar se forman los tetrapéptidos, pentapéptidos y demás.
Los enlaces peptídicos no se rompen con condiciones que afectan la estructura tridimensional de las proteínas como la variación en la temperatura, la presión, el pH o elevadas concentraciones de moléculas como el SDS (dodecil sulfato de sodio, un detergente), la urea o las sales de guanidinio. Los enlaces peptídicos pueden romperse de manera no enzimática, al someter simultáneamente a la proteína a elevadas temperaturas y condiciones ácidas extremas.
¿Cómo se nombra a los polipéptidos?
Características del enlace peptídico.
El enlace peptídico es plano y por tanto no existe rotación alrededor del enlace.
El enlace peptídico posee un carácter de doble enlace, lo que significa que es mas corto que un enlace sencillo y, por tanto, es rígido y plano
Esta característica previene la libre rotación alrededor del enlace entre el carbono carbonílico y el Nitrógeno del enlace peptídico. Aun así, los enlaces entre los carbonos a y los a aminos y a carboxilo, pueden rotar libremente; su única limitación está dada por el tamaño del grupo R. Es precisamente esta capacidad de rotación la que le permite a las proteínas adoptar una inmensa gama de configuraciones.
Configuración trans.
Los enlaces peptídicos generalmente se encuentran en posición trans en lugar de cis y esto se debe en gran parte a la interferencia estérica (de tamaño) de los grupos R cuando se encuentran en posición cis.
Figura: Disposiciones del enlace peptídico en el espacio.
Sin carga pero polar.
Al igual que los enlaces amido, los grupos -C=O (carbonilo) y –NH (amino), de los enlaces peptídicos, son incapaces de recibir o donar protones en un amplio rango de valores de pH (entre 2 y 12). En las proteínas, los únicos grupos cargados son el N- y C-terminales y cualquier grupo ionizable presente en la cadena lateral de los residuos. Aún así, los grupos -C=O y –NH del enlace peptídico participan en la formación de puentes de Hidrógeno en las proteínas para dar origen a la estructura secundaria, particularmente a-hélices y hojas b y terciaria (ver mas adelante).
AMINOACIDOS
AMINOACIDOS
Aminoácidos
Los aminoácidos son biomoléculas formadas por (C) Carbono, (H) Hidrogeno, (O) Oxígeno y (S) Azufre.Estos, son la única fuente aprovechable de nitrógeno para el ser humano, además son elementos fundamentales para la síntesis de las proteínas, y son precursores de otros compuestos nitrogenados.
Se dividen en esenciales y no esenciales.
Los esenciales: son aquellos que no pueden ser sintetizados en el organismo, y por ende deben incorporarse en la dieta mediante ingesta.Se los puede listar en los siguientes: Histidina, Isoleucina, Leucina, Lisina, Metionina, Fenilalanina, Treonina, Triptofano y Valina
Los no esenciales: son aquellos que son sintetizados en el organismo.Estos son: Alanina, Arginina, Asparragina, Aspartico, Cisteina, Cistina, Glutamico, Glutamina, Glicina, Hidroxiprolina, Prolina, Serina y Tirosina.
Aminoácidos: Punto isoeléctrico
Definición de punto isoeléctricoSe denomina punto isoeléctrico (pI) o pH isoeléctrico, al pH en el que se igualan la concentraciones de la forma protonada y desprotonada del aminoácido, [H3N+CH2COOH] = [H2NCH2COO-]. A este pH la concentración de la forma Zwitteriónica, forma neutra del aminoácido, alcanza su valor máximo.
Cálculo del pH isoeléctricoLa mayor parte de los aminoácidos tienen un grupo amino y un grupo ácido, en este caso el pH isoeléctrico es la media de los pKs de los grupos amino y ácido.
La situación resulta más compleja cuando la cadena lateral del aminoácido también posee grupos ácidos o básicos. Existen siete aminoácidos que presentan esta característica. El punto isoeléctrico, en este caso, se calcula como media de los valores de pKa asociados con la forma neutra del aminoácido.
Aminoácidos
Los aminoácidos son biomoléculas formadas por (C) Carbono, (H) Hidrogeno, (O) Oxígeno y (S) Azufre.Estos, son la única fuente aprovechable de nitrógeno para el ser humano, además son elementos fundamentales para la síntesis de las proteínas, y son precursores de otros compuestos nitrogenados.
Se dividen en esenciales y no esenciales.
Los esenciales: son aquellos que no pueden ser sintetizados en el organismo, y por ende deben incorporarse en la dieta mediante ingesta.Se los puede listar en los siguientes: Histidina, Isoleucina, Leucina, Lisina, Metionina, Fenilalanina, Treonina, Triptofano y Valina
Los no esenciales: son aquellos que son sintetizados en el organismo.Estos son: Alanina, Arginina, Asparragina, Aspartico, Cisteina, Cistina, Glutamico, Glutamina, Glicina, Hidroxiprolina, Prolina, Serina y Tirosina.
Aminoácidos: Punto isoeléctrico
Definición de punto isoeléctricoSe denomina punto isoeléctrico (pI) o pH isoeléctrico, al pH en el que se igualan la concentraciones de la forma protonada y desprotonada del aminoácido, [H3N+CH2COOH] = [H2NCH2COO-]. A este pH la concentración de la forma Zwitteriónica, forma neutra del aminoácido, alcanza su valor máximo.
Cálculo del pH isoeléctricoLa mayor parte de los aminoácidos tienen un grupo amino y un grupo ácido, en este caso el pH isoeléctrico es la media de los pKs de los grupos amino y ácido.
La situación resulta más compleja cuando la cadena lateral del aminoácido también posee grupos ácidos o básicos. Existen siete aminoácidos que presentan esta característica. El punto isoeléctrico, en este caso, se calcula como media de los valores de pKa asociados con la forma neutra del aminoácido.
PROTEINAS
PROTEINAS
Las Proteínas
Las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes en las células; constituyen más de el 50 % de su peso seco.Cada proteína tiene funciones diferentes dentro de la célula. Además la mayor parte dela información genética transmitida por las proteínas.Las proteínas son verdaderas macromoléculas que alcanzan dimensiones de las micelas en el estado coloidal. La estructura de tamaño micelar con cargas eléctricas en su superficie les confiere propiedades de absorción.Las macromoléculas proteínicas en ocasiones están compuestas por una sola cadena polipeptídica; en tal caso reciben el nombre de monoméricas. Cuando la proteína esta formada por varias cadenas polipeptídicas que pueden o no ser idénticas entre sí, reciben el nombre de oligoméricas.Las proteínas son macromoléculas por lo cual poseen pesos moleculares elevados. Todas producen por hidrolisis µ -aminoácidos.Existen 20 µ -aminoácidos, como sillares para la formación de proteínas, enlazados por uniones cabeza-cola , llamadas : Enlace Polipeptídico.
Composición de las proteínasTodas las proteínas contienen :
Carbono
Hidrógeno
Nitrógeno
Oxígeno
Y otros elementos tales como :
Azufre
Hierro
Fósforo
Cinc
Clasificación de las proteínasLas proteínas pueden clasificarse, basándose en su :
Composición
Conformación
Según su composición, las proteínas se clasifican en :
Proteínas Simples : Son aquellas que por hidrolisis, producen solamente µ -aminoácidos.
Proteínas Conjugadas : Son aquellas que por hidrolisis, producen µ -amino-ácidos y además una serie de compuestos orgánicos e inorgánicos llamados : Grupo Prostético.
Las proteínas conjugadas pueden clasificarse de acuerdo a su grupo prostético :
Nucleoproteínas (Ac. Nucleíco)
Metaloproteínas (Metal)
Fosfoproteínas (Fosfato)
Glucoproteínas (Glucosa)
Según su conformación, las proteínas pueden clasificarse en :
Proteínas Fibrosas : Son aquellas que se hayan constituídas por cadenas polipeptídicas, ordenadas de modo paralelo a lo largo de un eje formando estructuras compactas ( fibras o láminas).
Son materiales físicamente resistentes e insolubles en agua y soluciones salinas diluídas. Ej : (colágeno, µ -queratina, elastina).
Proteínas Globulares : Están constituídas por cadenas polipeptídicas plegadas estrechamente, de modo que adoptan formas esféricas o globulares compactas.
Son solubles en sistemas acuosos, su función dentro de la célula es móvil y dinámica. Ej : (enzimas, anticuerpos, hormonas)Existen proteínas que se encuentra entre las fibrosas por sus largas estructuras y las globulares por su solubilidad en las soluciones salinas. Ej : (miosina,fibrinógeno).
Estructura de las proteínasEstructura Primaria : Es el esqueleto covalente de la cadena polipeptídica, y establece la secuencia de aminoácidos.Rige el orden de encadenamiento por medio del enlace polipeptídico.Estructura Secundaria : Ordenación regular y periódica de la cadena polopeptídica en el espacio.Rige el arreglo espacial de la cadena polipeptídica en el espacio.Arreglos : Hélice-a , Hélice-b , Hélice Colágeno.Estructura Terciaria : Forma en la cual la cadena polipeptídica se curva o se pliega para formar estructuras estrechamente plegadas y compactas como la de las proteínas globulares.Rige el arreglo tridimensional en el cual participan las atracciones intermoleculares. (Fuerzas de Van der Walls, Puentes de Hidrógeno, Puentes disulfuro, etc)Estructura Cuaternaria : Es el arreglo espacial de las subunidades de una proteínas, para conformar la estructura global.Es el acompañamiento paralelo de las cadenas polipeptídicas, responsable de las funciones de las proteínas.Estructuras Supramoleculares : En ocasiones las proteínas asociadas a otras moléculas se ensamblan formando estructuras más complejas denominadas supramoleculares y que ofrecen ventajas de una unidad funcional, teniendo en cuenta una complejidad intermedia entre la conformación cuaternaria de las proteínas oligoméricas por un lado y los lisosomas o las mitocondrias por otro.Es la orientación a la que se ven obligadas en el espacio para ejercer su carácter óptimo.
Desnaturalización de las proteínasLa desnaturalización de las proteínas implica modificaciones en la estructura de la proteína que traen como resultado una alteración o desaparición de sus funciones.Este fenómeno puede producirse por una diversidad de factores, ya sean físicos cómo : el calor, las radiaciones ultravioleta, las altas presiones; o químicos cómo : ácidos, bases, sustancias con actividad detergente.Este fenómeno genera la ruptura de los enlaces disulfuro y los puentes de hidrígeno, generando la exposición de estos.Cuando la proteína es desnaturalizada pierde sus funciones cómo : viscocidad, velocidad de difusión y la facilidad con que se cristalizan.La reversibilidad de la desnaturalización, depende que tan fuertes sean los agentes que desnaturalizaron la proteína. Todo depende de el grado de ruptura generado en los enlaces.
Funciones de las proteínas- Funciones Específicas :- Catálisis : Las enzimas catalizan diferentes reacciones.
La hexoquinasa cataliza la transferencia del grupo fosfato desde el ATP a la glucosa.- Almacenamiento de aminoácidos, cómo elementos nutritivos :
Ovoalbúmina, Caseína, Glidina.- Transporte de moléculas específicas : Seroalbúmina, Lipoproteínas, Hemogloibina.- Protección : Los anticuerpos protegen el organismo de agentes extraños que puedan dañarlo.- Estructuración : Forman la masa principal de los tejidos.- Funciones no Específicas (por ser generales) :
Amortiguadora
Energética
Oncótica
Funciones Hereditarias
Hidrólisis de las proteínasLa hidrolisis de las proteínas termina por fragmentarlas en a -aminoácidos. Existen 3 tipos de hidrolisis :
Hidrolisis ácida : Se basa en la ebullición prolongada de la proteína con soluciones ácida fuertes (HCl y H2SO4). Este método destruye completamente el triptófano y parte de la serina y la treonina.
Hidrolisis básica : Respeta los aminoácidos que se destruyen por la hidrolisis anterior, pero con gran facilidad, forma racematos. Normalmente se utiliza (NaOH e BaOH).
Hidrolisis enzimática : Se utilizan enzimas proteolíticas cuya actividad es lenta y a menudo incompleta, sin embargo no se produce racemización y no se destruyen los aminoácidos; por lo tanto es muy específica.
Las Proteínas
Las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes en las células; constituyen más de el 50 % de su peso seco.Cada proteína tiene funciones diferentes dentro de la célula. Además la mayor parte dela información genética transmitida por las proteínas.Las proteínas son verdaderas macromoléculas que alcanzan dimensiones de las micelas en el estado coloidal. La estructura de tamaño micelar con cargas eléctricas en su superficie les confiere propiedades de absorción.Las macromoléculas proteínicas en ocasiones están compuestas por una sola cadena polipeptídica; en tal caso reciben el nombre de monoméricas. Cuando la proteína esta formada por varias cadenas polipeptídicas que pueden o no ser idénticas entre sí, reciben el nombre de oligoméricas.Las proteínas son macromoléculas por lo cual poseen pesos moleculares elevados. Todas producen por hidrolisis µ -aminoácidos.Existen 20 µ -aminoácidos, como sillares para la formación de proteínas, enlazados por uniones cabeza-cola , llamadas : Enlace Polipeptídico.
Composición de las proteínasTodas las proteínas contienen :
Carbono
Hidrógeno
Nitrógeno
Oxígeno
Y otros elementos tales como :
Azufre
Hierro
Fósforo
Cinc
Clasificación de las proteínasLas proteínas pueden clasificarse, basándose en su :
Composición
Conformación
Según su composición, las proteínas se clasifican en :
Proteínas Simples : Son aquellas que por hidrolisis, producen solamente µ -aminoácidos.
Proteínas Conjugadas : Son aquellas que por hidrolisis, producen µ -amino-ácidos y además una serie de compuestos orgánicos e inorgánicos llamados : Grupo Prostético.
Las proteínas conjugadas pueden clasificarse de acuerdo a su grupo prostético :
Nucleoproteínas (Ac. Nucleíco)
Metaloproteínas (Metal)
Fosfoproteínas (Fosfato)
Glucoproteínas (Glucosa)
Según su conformación, las proteínas pueden clasificarse en :
Proteínas Fibrosas : Son aquellas que se hayan constituídas por cadenas polipeptídicas, ordenadas de modo paralelo a lo largo de un eje formando estructuras compactas ( fibras o láminas).
Son materiales físicamente resistentes e insolubles en agua y soluciones salinas diluídas. Ej : (colágeno, µ -queratina, elastina).
Proteínas Globulares : Están constituídas por cadenas polipeptídicas plegadas estrechamente, de modo que adoptan formas esféricas o globulares compactas.
Son solubles en sistemas acuosos, su función dentro de la célula es móvil y dinámica. Ej : (enzimas, anticuerpos, hormonas)Existen proteínas que se encuentra entre las fibrosas por sus largas estructuras y las globulares por su solubilidad en las soluciones salinas. Ej : (miosina,fibrinógeno).
Estructura de las proteínasEstructura Primaria : Es el esqueleto covalente de la cadena polipeptídica, y establece la secuencia de aminoácidos.Rige el orden de encadenamiento por medio del enlace polipeptídico.Estructura Secundaria : Ordenación regular y periódica de la cadena polopeptídica en el espacio.Rige el arreglo espacial de la cadena polipeptídica en el espacio.Arreglos : Hélice-a , Hélice-b , Hélice Colágeno.Estructura Terciaria : Forma en la cual la cadena polipeptídica se curva o se pliega para formar estructuras estrechamente plegadas y compactas como la de las proteínas globulares.Rige el arreglo tridimensional en el cual participan las atracciones intermoleculares. (Fuerzas de Van der Walls, Puentes de Hidrógeno, Puentes disulfuro, etc)Estructura Cuaternaria : Es el arreglo espacial de las subunidades de una proteínas, para conformar la estructura global.Es el acompañamiento paralelo de las cadenas polipeptídicas, responsable de las funciones de las proteínas.Estructuras Supramoleculares : En ocasiones las proteínas asociadas a otras moléculas se ensamblan formando estructuras más complejas denominadas supramoleculares y que ofrecen ventajas de una unidad funcional, teniendo en cuenta una complejidad intermedia entre la conformación cuaternaria de las proteínas oligoméricas por un lado y los lisosomas o las mitocondrias por otro.Es la orientación a la que se ven obligadas en el espacio para ejercer su carácter óptimo.
Desnaturalización de las proteínasLa desnaturalización de las proteínas implica modificaciones en la estructura de la proteína que traen como resultado una alteración o desaparición de sus funciones.Este fenómeno puede producirse por una diversidad de factores, ya sean físicos cómo : el calor, las radiaciones ultravioleta, las altas presiones; o químicos cómo : ácidos, bases, sustancias con actividad detergente.Este fenómeno genera la ruptura de los enlaces disulfuro y los puentes de hidrígeno, generando la exposición de estos.Cuando la proteína es desnaturalizada pierde sus funciones cómo : viscocidad, velocidad de difusión y la facilidad con que se cristalizan.La reversibilidad de la desnaturalización, depende que tan fuertes sean los agentes que desnaturalizaron la proteína. Todo depende de el grado de ruptura generado en los enlaces.
Funciones de las proteínas- Funciones Específicas :- Catálisis : Las enzimas catalizan diferentes reacciones.
La hexoquinasa cataliza la transferencia del grupo fosfato desde el ATP a la glucosa.- Almacenamiento de aminoácidos, cómo elementos nutritivos :
Ovoalbúmina, Caseína, Glidina.- Transporte de moléculas específicas : Seroalbúmina, Lipoproteínas, Hemogloibina.- Protección : Los anticuerpos protegen el organismo de agentes extraños que puedan dañarlo.- Estructuración : Forman la masa principal de los tejidos.- Funciones no Específicas (por ser generales) :
Amortiguadora
Energética
Oncótica
Funciones Hereditarias
Hidrólisis de las proteínasLa hidrolisis de las proteínas termina por fragmentarlas en a -aminoácidos. Existen 3 tipos de hidrolisis :
Hidrolisis ácida : Se basa en la ebullición prolongada de la proteína con soluciones ácida fuertes (HCl y H2SO4). Este método destruye completamente el triptófano y parte de la serina y la treonina.
Hidrolisis básica : Respeta los aminoácidos que se destruyen por la hidrolisis anterior, pero con gran facilidad, forma racematos. Normalmente se utiliza (NaOH e BaOH).
Hidrolisis enzimática : Se utilizan enzimas proteolíticas cuya actividad es lenta y a menudo incompleta, sin embargo no se produce racemización y no se destruyen los aminoácidos; por lo tanto es muy específica.
IONISACION DEL AGUA
IONISACION DEL AGUA
Las moleculas del agua liquida poseen una capacidad ilimitada para formar un ion hidronio y un hidroxilo.En el agua liquida unproton se combina con una molecula de agua para formar el ion hidronio En cosecuencia:reactivos H2O=h+ +oh- = ecuacion de disociacionconstante de equilibrioecuacion de disociacionpkaph-pka=log(a-)/(ha)
Ionización del agua: ácidos y bases
En el agua líquida hay una leve tendencia a que un átomo de hidrógeno salte del átomo de oxígeno al que está unido covalentemente, al otro átomo de oxígeno al que se encuentra unido por un puente de hidrógeno. En esta reacción se producen dos iones: el ion hidronio (H3O+) y el ion hidróxido (OH-). En cualquier volumen dado de agua pura se encuentra ionizado de esta forma un número pequeño, pero constante, de moléculas de agua. El número es constante porque la tendencia del agua a ionizarse se contrapesa con la tendencia de los iones a reunirse. Así, aunque algunas moléculas están ionizándose, un número igual de otras moléculas está formándose; este estado se conoce como equilibrio dinámico.
Cuando el agua se ioniza, un núcleo de hidrógeno (o sea, un protón) se desplaza del átomo de oxígeno al cual se encuentra unido covalentemente, al átomo de oxígeno con el que establece un puente de hidrógeno. Los iones resultantes son el ion hidróxido cargado negativamente y el ion hidronio cargado positivamente. En este diagrama, las esferas grandes representan al oxígeno y las pequeñas al hidrógeno.
Ionización del agua
En el agua pura, el número de iones H+ iguala exactamente al número de iones OH- ya que ningún ion puede formarse sin el otro cuando solamente hay moléculas de H2O presentes. Sin embargo, cuando una sustancia iónica o una sustancia con moléculas polares se disuelve en el agua, pueden cambiar los números relativos de los iones H+ y OH-.
Por ejemplo, cuando el ácido clorhídrico (HCl) se disuelve en agua, se ioniza casi completamente en iones H+ y Cl-; como resultado de esto, una solución de HCl (ácido clorhídrico) contiene más iones H+ que OH-. De modo inverso, cuando el hidróxido de sodio (NaOH) se disuelve en agua, forma iones Na+ y OH-; así, en una solución de hidróxido de sodio en agua hay más iones OH- que H+.
Una solución es ácida cuando el número de iones H+ supera al número de iones OH-, de modo contrario, una solución es básica -o alcalina- cuando el número de iones OH- supera al número de iones H+. Así, un ácido es una sustancia que provoca un incremento en el número relativo de iones H+ en una solución, y una base es una sustancia que provoca un incremento en el número relativo de iones OH-.
Los ácidos y bases fuertes son sustancias, tales como el HCl y el NaOH, que se ionizan casi completamente en agua, dando como resultado incrementos relativamente grandes en las concentraciones de iones H+ y OH-, respectivamente. Los ácidos y bases débiles, por contraste, son aquellos que se ionizan sólo ligeramente, dando como resultado incrementos relativamente pequeños en la concentración de iones H+ u OH-. Dada la fuerte tendencia de los iones H+ y OH- a combinarse y la débil tendencia del agua a ionizarse, la concentración de los iones OH- disminuirá siempre a medida que la concentración de los iones H+ se incremente (como, por ejemplo, cuando se añade HCl al agua), y viceversa. En otras palabras, si un ácido y una base de fuerzas comparables se añaden en cantidades equivalentes, la solución no tendrá un exceso ni de iones H+ ni de OH-.
Muchos de los ácidos importantes en los sistemas vivos deben sus propiedades ácidas a un grupo de átomos llamado grupo carboxilo, que incluye un átomo de carbono, dos átomos de oxígeno y un átomo de hidrógeno (simbolizado como -COOH). Cuando se disuelve en agua una sustancia que contiene un grupo carboxilo, algunos de los grupos -COOH se disocian y producen iones hidrógeno. Así, los compuestos que contienen grupos carboxilo son dadores de iones hidrógeno, o ácidos. Son ácidos débiles, sin embargo, porque el grupo -COOH se ioniza sólo levemente.Entre las bases más importantes de los sistemas vivos se encuentran los compuestos que contienen al grupo amino (-NH2). Este grupo tiene una tendencia débil a aceptar iones hidrógeno, formando por lo tanto el grupo -NH3+. En tanto los iones hidrógeno son eliminados de la solución por el grupo amino, la concentración relativa de los iones H+ disminuye y la concentración relativa de los iones OH- aumenta. Grupos, tales como el -NH2, que son aceptores débiles de iones hidrógeno son, así, bases débiles.
Los químicos expresan el grado de acidez por medio de la escala de pH. El símbolo "pH" indica el logaritmo negativo de la concentración de iones hidrógeno en unidades de moles por litro. Los números cuyos logaritmos son de interés para nosotros son las concentraciones de iones hidrógeno en las soluciones, que se expresan en moles por litro.
La ionización que ocurre en un litro de agua pura da como resultado la formación, en el equilibrio, de 1/10.000.000 de mol de iones hidrógeno (y, como hemos notado previamente, exactamente la misma cantidad de iones hidróxido). En forma decimal, esta concentración de iones hidrógeno se escribe como 0,0000001 mol por litro o, en forma exponencial, como 10-7 mol por litro. El logaritmo es el exponente -7 y el logaritmo negativo es 7; con referencia a la escala de pH, se lo menciona simplemente como pH 7. A pH 7 las concentraciones de H+ y OH- libres son exactamente iguales dado que están en agua pura. Este es un estado neutro. Cualquier pH por debajo de 7 es ácido y cualquier pH por encima de 7 es básico. Cuanto menor sea el valor del pH, mayor será la concentración de iones hidrógeno. Dado que la escala de pH es logarítmica, una diferencia en una unidad de pH implica una diferencia de 10 veces en la concentración de iones hidrógeno. Por ejemplo, una solución de pH 3 tiene 1.000 veces más iones H+ que una solución de pH 6.
Una diferencia de una unidad de pH refleja una diferencia de 10 veces en la concentración de iones H+. Las bebidas cola, por ejemplo, son 10 veces más ácidas que el jugo de tomate. Los jugos gástricos son 100 veces más ácidos que las bebidas cola.
Casi toda la química de los seres vivos tiene lugar a pH entre 6 y 8. Como excepciones notables podemos mencionar los procesos químicos en el estómago de los humanos y otros animales, que tienen lugar a pH de aproximadamente 2. La sangre humana, por ejemplo, mantiene un pH casi constante de 7,4, a pesar del hecho de que es el vehículo de gran número y variedad de nutrientes y otros compuestos químicos que reparte entre las células, así como de la eliminación de desechos, muchos de los cuales son ácidos y bases.
El mantenimiento de un pH constante, un ejemplo de homeostasis, es importante porque el pH influye en gran medida en la velocidad de las reacciones químicas. Los organismos resisten cambios fuertes y repentinos en el pH de la sangre y otros fluidos corporales por medio de amortiguadores o buffers, que son combinaciones de formas dadoras de H+ y aceptoras de H+ de ácidos o bases débiles.
Los buffers mantienen el pH constante por su tendencia a combinarse con iones H+, eliminándolos así de la solución cuando la concentración de iones H+ comienza a elevarse y liberándolos cuando desciende. En los sistemas vivos funciona una gran variedad de buffers, siendo cada uno de ellos más efectivo al pH particular en el que las concentraciones del dador y del aceptor de H+ son iguales.
Las moleculas del agua liquida poseen una capacidad ilimitada para formar un ion hidronio y un hidroxilo.En el agua liquida unproton se combina con una molecula de agua para formar el ion hidronio En cosecuencia:reactivos H2O=h+ +oh- = ecuacion de disociacionconstante de equilibrioecuacion de disociacionpkaph-pka=log(a-)/(ha)
Ionización del agua: ácidos y bases
En el agua líquida hay una leve tendencia a que un átomo de hidrógeno salte del átomo de oxígeno al que está unido covalentemente, al otro átomo de oxígeno al que se encuentra unido por un puente de hidrógeno. En esta reacción se producen dos iones: el ion hidronio (H3O+) y el ion hidróxido (OH-). En cualquier volumen dado de agua pura se encuentra ionizado de esta forma un número pequeño, pero constante, de moléculas de agua. El número es constante porque la tendencia del agua a ionizarse se contrapesa con la tendencia de los iones a reunirse. Así, aunque algunas moléculas están ionizándose, un número igual de otras moléculas está formándose; este estado se conoce como equilibrio dinámico.
Cuando el agua se ioniza, un núcleo de hidrógeno (o sea, un protón) se desplaza del átomo de oxígeno al cual se encuentra unido covalentemente, al átomo de oxígeno con el que establece un puente de hidrógeno. Los iones resultantes son el ion hidróxido cargado negativamente y el ion hidronio cargado positivamente. En este diagrama, las esferas grandes representan al oxígeno y las pequeñas al hidrógeno.
Ionización del agua
En el agua pura, el número de iones H+ iguala exactamente al número de iones OH- ya que ningún ion puede formarse sin el otro cuando solamente hay moléculas de H2O presentes. Sin embargo, cuando una sustancia iónica o una sustancia con moléculas polares se disuelve en el agua, pueden cambiar los números relativos de los iones H+ y OH-.
Por ejemplo, cuando el ácido clorhídrico (HCl) se disuelve en agua, se ioniza casi completamente en iones H+ y Cl-; como resultado de esto, una solución de HCl (ácido clorhídrico) contiene más iones H+ que OH-. De modo inverso, cuando el hidróxido de sodio (NaOH) se disuelve en agua, forma iones Na+ y OH-; así, en una solución de hidróxido de sodio en agua hay más iones OH- que H+.
Una solución es ácida cuando el número de iones H+ supera al número de iones OH-, de modo contrario, una solución es básica -o alcalina- cuando el número de iones OH- supera al número de iones H+. Así, un ácido es una sustancia que provoca un incremento en el número relativo de iones H+ en una solución, y una base es una sustancia que provoca un incremento en el número relativo de iones OH-.
Los ácidos y bases fuertes son sustancias, tales como el HCl y el NaOH, que se ionizan casi completamente en agua, dando como resultado incrementos relativamente grandes en las concentraciones de iones H+ y OH-, respectivamente. Los ácidos y bases débiles, por contraste, son aquellos que se ionizan sólo ligeramente, dando como resultado incrementos relativamente pequeños en la concentración de iones H+ u OH-. Dada la fuerte tendencia de los iones H+ y OH- a combinarse y la débil tendencia del agua a ionizarse, la concentración de los iones OH- disminuirá siempre a medida que la concentración de los iones H+ se incremente (como, por ejemplo, cuando se añade HCl al agua), y viceversa. En otras palabras, si un ácido y una base de fuerzas comparables se añaden en cantidades equivalentes, la solución no tendrá un exceso ni de iones H+ ni de OH-.
Muchos de los ácidos importantes en los sistemas vivos deben sus propiedades ácidas a un grupo de átomos llamado grupo carboxilo, que incluye un átomo de carbono, dos átomos de oxígeno y un átomo de hidrógeno (simbolizado como -COOH). Cuando se disuelve en agua una sustancia que contiene un grupo carboxilo, algunos de los grupos -COOH se disocian y producen iones hidrógeno. Así, los compuestos que contienen grupos carboxilo son dadores de iones hidrógeno, o ácidos. Son ácidos débiles, sin embargo, porque el grupo -COOH se ioniza sólo levemente.Entre las bases más importantes de los sistemas vivos se encuentran los compuestos que contienen al grupo amino (-NH2). Este grupo tiene una tendencia débil a aceptar iones hidrógeno, formando por lo tanto el grupo -NH3+. En tanto los iones hidrógeno son eliminados de la solución por el grupo amino, la concentración relativa de los iones H+ disminuye y la concentración relativa de los iones OH- aumenta. Grupos, tales como el -NH2, que son aceptores débiles de iones hidrógeno son, así, bases débiles.
Los químicos expresan el grado de acidez por medio de la escala de pH. El símbolo "pH" indica el logaritmo negativo de la concentración de iones hidrógeno en unidades de moles por litro. Los números cuyos logaritmos son de interés para nosotros son las concentraciones de iones hidrógeno en las soluciones, que se expresan en moles por litro.
La ionización que ocurre en un litro de agua pura da como resultado la formación, en el equilibrio, de 1/10.000.000 de mol de iones hidrógeno (y, como hemos notado previamente, exactamente la misma cantidad de iones hidróxido). En forma decimal, esta concentración de iones hidrógeno se escribe como 0,0000001 mol por litro o, en forma exponencial, como 10-7 mol por litro. El logaritmo es el exponente -7 y el logaritmo negativo es 7; con referencia a la escala de pH, se lo menciona simplemente como pH 7. A pH 7 las concentraciones de H+ y OH- libres son exactamente iguales dado que están en agua pura. Este es un estado neutro. Cualquier pH por debajo de 7 es ácido y cualquier pH por encima de 7 es básico. Cuanto menor sea el valor del pH, mayor será la concentración de iones hidrógeno. Dado que la escala de pH es logarítmica, una diferencia en una unidad de pH implica una diferencia de 10 veces en la concentración de iones hidrógeno. Por ejemplo, una solución de pH 3 tiene 1.000 veces más iones H+ que una solución de pH 6.
Una diferencia de una unidad de pH refleja una diferencia de 10 veces en la concentración de iones H+. Las bebidas cola, por ejemplo, son 10 veces más ácidas que el jugo de tomate. Los jugos gástricos son 100 veces más ácidos que las bebidas cola.
Casi toda la química de los seres vivos tiene lugar a pH entre 6 y 8. Como excepciones notables podemos mencionar los procesos químicos en el estómago de los humanos y otros animales, que tienen lugar a pH de aproximadamente 2. La sangre humana, por ejemplo, mantiene un pH casi constante de 7,4, a pesar del hecho de que es el vehículo de gran número y variedad de nutrientes y otros compuestos químicos que reparte entre las células, así como de la eliminación de desechos, muchos de los cuales son ácidos y bases.
El mantenimiento de un pH constante, un ejemplo de homeostasis, es importante porque el pH influye en gran medida en la velocidad de las reacciones químicas. Los organismos resisten cambios fuertes y repentinos en el pH de la sangre y otros fluidos corporales por medio de amortiguadores o buffers, que son combinaciones de formas dadoras de H+ y aceptoras de H+ de ácidos o bases débiles.
Los buffers mantienen el pH constante por su tendencia a combinarse con iones H+, eliminándolos así de la solución cuando la concentración de iones H+ comienza a elevarse y liberándolos cuando desciende. En los sistemas vivos funciona una gran variedad de buffers, siendo cada uno de ellos más efectivo al pH particular en el que las concentraciones del dador y del aceptor de H+ son iguales.
viernes, 20 de febrero de 2009
TERORIAS SOBRE ACIDOS Y BASES DE ARRHENIUS,BRONSTED LOWRY Y LEWYS
ARRHENIUS
La teoría iónica de ARRHENIUS define conceptualmente a ácidos y bases:
• Ácido es una sustancia que, disuelta en agua, da cationes de hidrógeno.
Anión + H+
• Base es una sustancia que, disuelta en agua, da aniones de oxhidrilo.
Catión + OH-.
BRONSTED-LOWRY
La teoría iónica de ARRHENIUS define conceptualmente a ácidos y bases:
• Ácido es una sustancia que, disuelta en agua, da cationes de hidrógeno.
Anión + H+
• Base es una sustancia que, disuelta en agua, da aniones de oxhidrilo.
Catión + OH-.
BRONSTED-LOWRY
En 1932, Bronsted y Lowry informaron, cada uno por su cuenta, una ampliación lógica de la teoría de Arrhenius. La contribución de Bronsted era más completa que la de Lowry, por ello recibió el nombre de teoría de Bronsted-Lowry.
De acuerdo con esta teoría un ácido se define como un donador de protones, H+, y una base como un aceptor de protones. Estas definiciones bastan para incluir como ácidos a todas aquellas moléculas e iones que contengan hidrógeno y puedan producir H+, mientras que todas aquellas que son capaces de aceptar protones son bases.
Los químicos usan los símbolos H+(ac) y H3O+(ac) indistintamente para representar lo mismo: el protón hidratado al que se deben las propiedades características de las disoluciones acuosas de ácidos. Suele emplearse el ión H+(ac) para simplificar y por conveniencia, sin embargo, el ión H3O+(ac) es la representación más cercana a la realidad.
La relación entre un ácido y su base conjugada puede representarse mediante el esquema general:
cuando un ácido cede un protón, se produce una base que se denomina base conjugada de ese ácido, la cual puede aceptar protones.
Ciertas sustancias actúan como ácido en una reacción y como base en otra. Por ejemplo, el H2O es una base de Bronsted-Lowry en su reacción con HCl y un ácido de Bronsted-Lowry en su reacción con NH3. Una sustancia capaz de actuar ya sea como ácido o como base es anfótera. Una sustancia actúa como base cuando se combina con algo más fuertemente ácido que ella y como ácido cuando se combina con algo más fuertemente básico que ella.
El agua, según la teoría de Bronsted, es un ácido y una base (ANFÓTERO). En la práctica se ha mostrado que el agua pura está ligeramente ionizada y produce igual número de iones hidrógeno que de iones hidróxido:
o, en una notación simplificada,
La autoionización del agua es una reacción ácido-básica según la teoría de Bronsted-Lowry. Una molécula de H2O (el ácido) dona un protón a otra molécula de H2O (la base). La molécula H2O que dona un protón se convierte en ion OH-, que se denomina base conjugada del agua. La molécula de H2O que acepta un protón se convierte en H3O+. Al examinar la reacción inversa (de derecha a izquierda), vemos que el ácido, H3O+, dona un protón al OH- (una base) para formar dos moléculas de H2O. Es decir:
ÁCIDOS DE BRONSTED
Cuando se disuelve en agua cloruro de hidrógeno, un compuesto gaseoso covalente, la disolución resultante se llama ácido clorhídrico.
Esto se representa en forma abreviada como:
En el caso del ácido clorhídrico hay varias pruebas (conductividad eléctrica, descenso del punto de congelación, etc.) que demuestran que el compuesto se encuentra completamente ionizado en disoluciones acuosas diluidas. Se trata, por consiguiente, de un ácido fuerte. La base conjugada, Cl-, del ácido clorhídrico es una base débil, es decir, en disoluciones acuosas diluidas, el H3O+ y el Cl- no tienen tendencia a reaccionar para formar moléculas HCl y de H2O no ionizadas. Igual comportamiento tiene el bromuro de hidrógeno, (HBr) y el yoduro de hidrógeno, (HI), quienes se ionizan completamente en disoluciones acuosas diluidas y que al igual que el HCl, son ácidos fuertes.
Como el H-F es un ácido débil, su base conjugada, F-, es mucho mas fuerte que el Cl-. Se sabe que la base conjugada de un ácido fuerte es débil, mientras que la base conjugada de un ácido débil, es una base fuerte.
BASE DE BRONSTED
El hidróxido sódico, NaOH, es un compuesto iónico sólido que se disuelve con facilidad en el agua y se disocia completamente en iones sodio e iones hidróxido hidratados.
El hidróxido de sodio, NaOH, es una base fuerte soluble. El ion Na+ es un ácido muy débil, porque no tiende a reaccionar con los iones OH- según la reacción inversa.
El amoniaco gaseoso, NH3, se disuelve en agua para dar disoluciones que contienen iones amonio. Es una base, pero no tan fuerte como el hidróxido de sodio en la misma concentración.
El amoniaco es muy soluble en agua, pero se ioniza sólo ligeramente, y es una base débil. Una disolución 0,10 molar de NH3 se encuentra ionizada en 1,3% y el restante 98,7% no está ionizada. Hay pruebas de conductividad que demuestran que las disoluciones acuosas de NH3 conducen la corriente eléctrica con menor facilidad que las disoluciones de hidróxido sódico en la misma concentración.
LEWIS
Según la teoría de Lewis:
Ácido es toda sustancia capaz de aceptar un par de electrones.
Base es toda sustancia capaz de ceder un par de electrones.
Aunque la teoría de Lewis parece diferente, es coherente con otras teorías.La teoría de Bronsted-Lowry se refiere al ión H+.La definición de Lewis se refiere a los pares de electrones (que conllevan una carga negativa).En la teoría de Bronsted-Lowry es el protón H (H+) el que se mueve.En la teoría de Lewis,los electrones forman enlaces,que "tiran" de los átomos para llevarlos a sus nuevas posiciones.
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